Struktur sekunder molekul protein adalah heliks. Tingkat organisasi struktural molekul protein: struktur sekunder protein. Contoh protein oligomer

Nama “tupai” berasal dari kemampuannya yang berubah warna menjadi putih ketika dipanaskan. Nama "protein" berasal dari kata Yunani yang berarti "pertama", yang menunjukkan pentingnya protein bagi tubuh. Semakin tinggi tingkat organisasi makhluk hidup, semakin beragam komposisi proteinnya.

Protein terbentuk dari asam amino, yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan kovalen. peptida ikatan: antara gugus karboksil suatu asam amino dan gugus amino asam amino lainnya. Ketika dua asam amino berinteraksi, dipeptida terbentuk (dari residu dua asam amino, dari bahasa Yunani. pepto- matang). Penggantian, eksklusi atau penataan ulang asam amino dalam rantai polipeptida menyebabkan munculnya protein baru. Misalnya, ketika hanya satu asam amino (glutamin dengan valin) yang diganti, penyakit serius terjadi - anemia sel sabit, ketika sel darah merah memiliki bentuk yang berbeda dan tidak dapat menjalankan fungsi utamanya (transportasi oksigen). Ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air terpecah. Tergantung pada jumlah residu asam amino, ada:

– oligopeptida (di-, tri-, tetrapeptida, dll.) – mengandung hingga 20 residu asam amino;

– polipeptida – dari 20 hingga 50 residu asam amino;

– tupai – lebih dari 50, terkadang ribuan residu asam amino

Berdasarkan sifat fisikokimianya, protein dibedakan antara hidrofilik dan hidrofobik.

Ada empat tingkat organisasi molekul protein - struktur spasial yang setara (konfigurasi, konformasi) protein: primer, sekunder, tersier dan kuaterner.

Utama struktur protein adalah yang paling sederhana. Ia memiliki bentuk rantai polipeptida, di mana asam amino dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida yang kuat. Ditentukan oleh komposisi kualitatif dan kuantitatif asam amino serta urutannya.

Struktur sekunder protein

Sekunder strukturnya sebagian besar dibentuk oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara atom hidrogen gugus NH dari satu heliks ikal dan atom oksigen dari gugus CO yang lain dan diarahkan sepanjang spiral atau di antara lipatan paralel molekul protein. Molekul protein sebagian atau seluruhnya dipelintir menjadi heliks α atau membentuk struktur lembaran β. Misalnya, protein keratin membentuk α-helix. Mereka adalah bagian dari kuku, tanduk, rambut, bulu, kuku, dan cakar. Protein yang menyusun sutra memiliki lembaran β. Radikal asam amino (gugus R) tetap berada di luar heliks. Ikatan hidrogen jauh lebih lemah daripada ikatan kovalen, tetapi dengan jumlah yang banyak, ikatan tersebut membentuk struktur yang cukup kuat.

Berfungsi dalam bentuk spiral bengkok adalah karakteristik beberapa protein fibrilar - miosin, aktin, fibrinogen, kolagen, dll.

Struktur tersier protein

Tersier struktur protein. Struktur ini konstan dan unik untuk setiap protein. Hal ini ditentukan oleh ukuran, polaritas gugus R, bentuk dan urutan residu asam amino. Heliks polipeptida dipelintir dan dilipat dengan cara tertentu. Pembentukan struktur tersier suatu protein mengarah pada pembentukan konfigurasi khusus protein - tetesan (dari bahasa Latin globulus - bola). Pembentukannya ditentukan oleh berbagai jenis interaksi non-kovalen: hidrofobik, hidrogen, ionik. Jembatan disulfida muncul antara residu asam amino sistein.

Ikatan hidrofobik adalah ikatan lemah antara rantai samping non-polar yang dihasilkan dari gaya tolak-menolak molekul pelarut. Dalam hal ini, protein berputar sehingga rantai samping hidrofobik terbenam jauh di dalam molekul dan melindunginya dari interaksi dengan air, sedangkan rantai samping hidrofilik terletak di luar.

Kebanyakan protein memiliki struktur tersier - globulin, albumin, dll.

Struktur protein kuarter

Kuarter struktur protein. Terbentuk sebagai hasil kombinasi rantai polipeptida individu. Bersama-sama mereka membentuk unit fungsional. Ada berbagai jenis ikatan: hidrofobik, hidrogen, elektrostatis, ionik.

Ikatan elektrostatik terjadi antara radikal elektronegatif dan elektropositif dari residu asam amino.

Beberapa protein dicirikan oleh susunan subunit yang bulat - ini adalah bulat protein. Protein globular mudah larut dalam air atau larutan garam. Lebih dari 1000 enzim yang diketahui termasuk dalam protein globular. Protein globular mencakup beberapa hormon, antibodi, dan protein transpor. Misalnya, molekul kompleks hemoglobin (protein sel darah merah) adalah protein globular dan terdiri dari empat makromolekul globin: dua rantai α dan dua rantai β, yang masing-masing terhubung ke heme, yang mengandung zat besi.

Protein lain dicirikan oleh asosiasi ke dalam struktur heliks - ini adalah berhubung dgn urat saraf (dari bahasa Latin fibrilla - serat) protein. Beberapa (3 sampai 7) heliks α dipilin menjadi satu, seperti serat dalam kabel. Protein fibrilar tidak larut dalam air.

Protein dibagi menjadi sederhana dan kompleks.

Protein sederhana (protein)

Protein sederhana (protein) hanya terdiri dari residu asam amino. Protein sederhana termasuk globulin, albumin, glutelin, prolamin, protamin, piston. Albumin (misalnya albumin serum) larut dalam air, globulin (misalnya antibodi) tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan garam tertentu (natrium klorida, dll.).

Protein kompleks (protein)

Protein kompleks (protein) termasuk, selain residu asam amino, senyawa yang sifatnya berbeda, yang disebut prostetik kelompok. Misalnya, metalloprotein adalah protein yang mengandung besi non-heme atau dihubungkan oleh atom logam (sebagian besar enzim), nukleoprotein adalah protein yang terikat pada asam nukleat (kromosom, dll), fosfoprotein adalah protein yang mengandung residu asam fosfat (protein telur, kuning telur, dll.). ), glikoprotein - protein yang dikombinasikan dengan karbohidrat (hormon tertentu, antibodi, dll.), kromoprotein - protein yang mengandung pigmen (mioglobin, dll.), lipoprotein - protein yang mengandung lipid (termasuk dalam komposisi membran).

P ERVICHNAYA STRUKTURBELKOV

Struktur utama protein membawa informasi tentang struktur spasialnya.

1. Residu asam amino pada rantai peptida protein tidak bergantian secara acak, tetapi tersusun dalam urutan tertentu. Urutan linier residu asam amino dalam rantai polipeptida disebut struktur utama protein.

2. Struktur utama setiap protein individu dikodekan dalam molekul DNA (wilayah yang disebut gen) dan diwujudkan selama transkripsi (menyalin informasi ke mRNA) dan translasi (sintesis rantai peptida).

3. Masing-masing dari 50.000 protein yang dimiliki tubuh manusia unik untuk protein individu tertentu, struktur primer. Semua molekul protein individu (misalnya albumin) memiliki pergantian residu asam amino yang sama, yang membedakan albumin dari protein individu lainnya.

4. Urutan residu asam amino pada rantai peptida dapat dianggap sebagai
formulir pendaftaran

dengan beberapa informasi.

Informasi ini menentukan pelipatan spasial rantai peptida linier panjang menjadi struktur tiga dimensi yang lebih kompak.

KONFORMASIBELKOV

1. Rantai polipeptida linier dari protein individu, karena interaksi gugus fungsi asam amino, memperoleh struktur atau konformasi tiga dimensi spasial tertentu. Dalam protein globular ada
dua tipe utama konformasi rantai peptida: struktur sekunder dan tersier.

SEKUNDERSTRUKTURBELKOV

2. Struktur sekunder protein adalah struktur spasial yang terbentuk sebagai hasil interaksi antar gugus fungsi tulang punggung peptida. Dalam hal ini, rantai peptida dapat memperoleh struktur yang teratur dua jenis:os-spiral Dan struktur-p.

Beras. 1.2. Struktur sekunder protein adalah a-heliks.

Di os-spiral ikatan hidrogen terbentuk antara atom oksigen dari gugus karboksil dan air genus nitrogen Amida dari tulang punggung peptida melalui 4 asam amino; rantai samping residu asam amino terletak di sepanjang pinggiran heliks, tidak ikut serta dalam pembentukan ikatan hidrogen yang membentuk struktur sekunder (Gbr. 1.2).

Residu bervolume besar atau residu dengan muatan tolak menolak yang sama dapat dicegah mendorong pembentukan α-helix.

Residu prolin mengganggu α-heliks karena struktur cincinnya dan ketidakmampuan membentuk ikatan hidrogen karena kurangnya hidrogen pada atom nitrogen dalam rantai peptida.

B-Struktur terbentuk antara daerah linier dari satu rantai polipeptida, membentuk lipatan, atau antara rantai polipeptida yang berbeda. Rantai polipeptida atau bagiannya dapat terbentuk paralel(N- dan C-termini dari rantai peptida yang berinteraksi adalah sama) atau antiparalel(Ujung N dan C dari rantai peptida yang berinteraksi terletak pada arah yang berlawanan) struktur-p(Gbr. 1.3).

DI DALAM Protein juga mengandung daerah dengan struktur sekunder tidak beraturan, yang disebut dalam kusut acak, meskipun struktur ini tidak banyak berubah dari satu molekul protein ke molekul lainnya.

TERSIERSTRUKTURBELKOV

3. Struktur protein tersier adalah struktur spasial tiga dimensi yang terbentuk karena interaksi antara radikal asam amino, yang dapat ditempatkan pada jarak yang cukup jauh satu sama lain dalam rantai peptida.

Beras. 1.3. Antiparalel (struktur beta.)

Radikal asam amino hidrofobik cenderung bergabung dalam struktur globular protein melalui apa yang disebut memandu-interaksi rofobia dan gaya van der Waals antarmolekul, membentuk inti hidrofobik yang padat. Radikal asam amino terionisasi dan non-terionisasi hidrofilik terutama terletak di permukaan protein dan menentukan kelarutannya dalam air.

Asam amino hidrofilik yang terdapat di dalam inti hidrofobik dapat berinteraksi satu sama lain menggunakan ionik Dan ikatan hidrogen(beras. 1.4).

Beras. 1.4. Jenis ikatan yang timbul antara radikal asam amino selama pembentukan struktur tersier suatu protein. 1 - ikatan ionik; 2 - ikatan hidrogen; 3 - interaksi hidrofobik; 4 - ikatan disulfida.

Beras. 1.5. Ikatan disulfida dalam struktur insulin manusia.

Ikatan ionik, hidrogen, dan hidrofobik lemah: energinya tidak jauh lebih tinggi daripada energi gerak termal molekul pada suhu kamar.

Konformasi protein dipertahankan karena munculnya banyak ikatan lemah.

Labilitas konformasi protein adalah kemampuan protein untuk mengalami perubahan kecil dalam konformasi akibat putusnya sebagian protein dan pembentukan ikatan lemah lainnya.

Struktur tersier beberapa protein menjadi stabil ikatan disulfida, terbentuk karena interaksi gugus SH dari dua residu sistein.

Kebanyakan protein intraseluler tidak memiliki ikatan disulfida kovalen. Kehadirannya merupakan karakteristik protein yang disekresikan oleh sel; misalnya, ikatan disulfida terdapat dalam molekul insulin dan imunoglobulin.

Insulin- hormon protein yang disintesis dalam sel beta pankreas. Disekresikan oleh sel sebagai respons terhadap peningkatan konsentrasi glukosa dalam darah. Dalam struktur insulin terdapat 2 ikatan disulfida yang menghubungkan 2 rantai polipeptida A dan B, dan 1 ikatan disulfida di dalam rantai A (Gbr. 1.5).

Ciri-ciri struktur sekunder protein mempengaruhi sifat interaksi antarradikal dan struktur tersier.

4. Urutan spesifik tertentu dari pergantian struktur sekunder diamati pada banyak protein dengan struktur dan fungsi berbeda dan disebut struktur supersekunder.

Seperti struktur yang tertata sering disebut dengan motif struktural, yang memiliki nama khusus: “a-helix-turn-a-helix”, “leucine ritsleting”, “seng jari”, “P-struktur barel”, dll.

Berdasarkan keberadaan heliks α dan struktur β, protein globular dapat dibagi menjadi 4 kategori:

1. Kategori pertama mencakup protein yang hanya mengandung heliks α, misalnya mioglobin dan hemoglobin (Gbr. 1.6).

2. Kategori kedua mencakup protein yang mengandung heliks a dan (struktur 3. Dalam hal ini, struktur a dan (3) sering kali membentuk jenis kombinasi yang sama yang ditemukan pada protein individu yang berbeda.

Contoh. Struktur supersekunder tipe P-barrel.

Enzim triosephosphate isomerase mempunyai struktur supersekunder tipe P-barrel, dimana masing-masing (3-struktur terletak di dalam P-barrel dan berhubungan dengan daerah heliks α dari polipeptida.rantai yang terletak di permukaan molekul (Gbr. 1.7, A).

Beras. 1.7. Struktur supersekunder tipe p-barel.

a - isomerase triosefosfat; b - domain Piru Vatka Naziy.

Struktur supersekunder yang sama ditemukan di salah satu domain molekul enzim piruvat kinase (Gbr. 1.7, b). Domain adalah bagian dari molekul yang strukturnya menyerupai protein globular independen.

Contoh lain terbentuknya struktur supersekunder yang memiliki struktur P dan os-heliks. Pada salah satu domain laktat dehidrogenase (LDH) dan fosfogliserat kinase, struktur P rantai polipeptida terletak di tengah dalam bentuk lembaran bengkok, dan setiap struktur P berasosiasi dengan daerah heliks α yang terletak pada permukaan molekul (Gbr. 1.8).

Beras. 1.8. Struktur sekunder, karakteristik banyak fer- polisi.

A-domain dehidrogenase laktat; B- domain fosfogliserat kinase.

3. Kategori ketiga meliputi protein yang memiliki hanya mengandung struktur p sekunder. Struktur seperti itu ditemukan pada imunoglobulin, pada enzim superoksida dismutase (Gbr. 1.9).

Beras. 1.9. Struktur sekunder dari domain konstan imunoglobulin (A)

dan enzim superoksida dismutase (B).

4. Kategori keempat mencakup protein yang hanya mengandung sejumlah kecil struktur sekunder biasa. Protein ini termasuk protein kecil yang kaya sistin atau metaloprotein.

Protein pengikat DNA mempunyai tipe struktur supersekunder yang umum: "os-helix-turn-os-helix", "ritsleting leusin", "seng-jari-jarimu." Protein pengikat DNA mengandung situs pengikatan yang melengkapi wilayah DNA dengan urutan nukleotida tertentu. Protein ini terlibat dalam regulasi aksi gen.

« A- Spiral—putar—spiral"

Beras. 1.10. Menghubungkan sekolah menengah atas

struktur “a-helix-turn-a-helix”.

di alur utama D

Motif struktural ini mencakup 2 heliks: yang satu lebih pendek, yang lain lebih panjang, dihubungkan oleh putaran rantai polipeptida (Gbr. 1.10).

α-heliks yang lebih pendek terletak di alur DNA, dan α-heliks yang lebih panjang terletak di alur utama, membentuk ikatan spesifik non-kovalen radikal asam amino dengan nukleotida DNA.

Seringkali protein dengan struktur seperti itu membentuk dimer, akibatnya protein oligomer memiliki 2 struktur supersekunder.

Dua struktur tersebut dapat mengikat DNA di daerah alur utama yang berdekatan

tanpaperubahan signifikan dalam struktur protein.

"jari seng"

“Jari seng” adalah fragmen protein yang mengandung sekitar 20 residu asam amino (Gbr. 1.12).

Atom seng terikat dengan 4 radikal asam amino: 2 residu sistein dan 2 residu histidin.

Dalam beberapa kasus, selain residu histidin, terdapat residu sistein.

protein dalam bentuk “jari seng”.

Wilayah protein ini membentuk α-heliks, yang secara spesifik dapat berikatan dengan wilayah pengatur alur utama DNA.

Protein yang berinteraksi memiliki daerah heliks α yang mengandung setidaknya 4 residu leusin.

Residu leusin terletak 6 asam amino satu sama lain.

Karena setiap putaran α-heliks mengandung residu asam amino 3,6, radikal leusin terletak di permukaan setiap putaran kedua.

Residu leusin dari α-heliks suatu protein dapat berinteraksi dengan residu leusin dari protein lain (interaksi hidrofobik), menghubungkan keduanya (Gbr. 1.13).

Banyak protein pengikat DNA berinteraksi dengan DNA dalam bentuk struktur oligomer, di mana subunitnya dihubungkan satu sama lain melalui “ritsleting leusin”. Contoh protein tersebut adalah histon.

sejarah- protein inti, yang mengandung sejumlah besar asam amino bermuatan positif - arginin dan lisin (hingga 80%).

Molekul histon digabungkan menjadi kompleks oligomer yang mengandung 8 monomer menggunakan “ritsleting leusin”, meskipun molekul ini memiliki muatan positif yang kuat.

Ringkasan. Semua molekul protein individu, yang memiliki struktur primer yang identik, memperoleh konformasi yang sama dalam larutan.

Dengan demikian, sifat susunan spasial rantai peptida ditentukan oleh asam aminokomposisi dan pergantian residu asam amino dirantai. Akibatnya, konformasi merupakan karakteristik spesifik suatu protein individu seperti struktur utamanya.

Dan protein terdiri dari rantai polipeptida, dan molekul protein dapat terdiri dari satu, dua atau lebih rantai. Namun, sifat fisik, biologi dan kimia biopolimer ditentukan tidak hanya oleh struktur kimia umum, yang mungkin “tidak ada artinya”, tetapi juga oleh adanya tingkat organisasi molekul protein lainnya.

Ditentukan oleh komposisi asam amino kuantitatif dan kualitatif. Ikatan peptida adalah dasar dari struktur primer. Hipotesis ini pertama kali diungkapkan pada tahun 1888 oleh A. Ya.Danilevsky, dan kemudian asumsinya dikonfirmasi oleh sintesis peptida yang dilakukan oleh E. Fischer. Struktur molekul protein dipelajari secara rinci oleh A. Ya, Danilevsky dan E. Fischer. Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari sejumlah besar residu asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Molekul protein dapat memiliki satu atau lebih rantai polipeptida.

Saat mempelajari struktur utama protein, bahan kimia dan enzim proteolitik digunakan. Jadi, dengan menggunakan metode Edman sangat mudah untuk mengidentifikasi asam amino terminal.

Struktur sekunder suatu protein menunjukkan konfigurasi spasial molekul protein. Jenis struktur sekunder berikut ini dibedakan: heliks alfa, heliks beta, heliks kolagen. Para ilmuwan telah menemukan bahwa alfa heliks adalah ciri paling khas dari struktur peptida.

Struktur sekunder protein distabilkan dengan bantuan. Yang terakhir muncul antara atom nitrogen elektronegatif dari satu ikatan peptida, dan atom oksigen karbonil dari asam amino keempat darinya, dan mereka diarahkan sepanjang heliks. Perhitungan energi menunjukkan bahwa heliks alfa kanan, yang terdapat dalam protein asli, lebih efisien dalam mempolimerisasi asam amino ini.

Struktur sekunder protein: struktur lembaran beta

Rantai polipeptida dalam lembaran beta diperpanjang sepenuhnya. Lipatan beta dibentuk oleh interaksi dua ikatan peptida. Struktur yang ditunjukkan adalah karakteristik (keratin, fibroin, dll.). Secara khusus, beta-keratin dicirikan oleh susunan rantai polipeptida paralel, yang selanjutnya distabilkan oleh ikatan disulfida antar rantai. Pada fibroin sutra, rantai polipeptida yang berdekatan bersifat antiparalel.

Struktur sekunder protein: heliks kolagen

Formasinya terdiri dari tiga rantai heliks tropokolagen yang berbentuk batang. Rantai heliks berputar dan membentuk superhelix. Heliks distabilkan oleh ikatan hidrogen yang timbul antara hidrogen dari gugus amino peptida dari residu asam amino dari satu rantai dan oksigen dari gugus karbonil dari residu asam amino dari rantai lainnya. Struktur yang disajikan memberikan kekuatan dan elastisitas tinggi pada kolagen.

Struktur tersier protein

Kebanyakan protein dalam keadaan aslinya mempunyai struktur yang sangat kompak, yang ditentukan oleh bentuk, ukuran dan polaritas radikal asam amino, serta urutan asam amino.

Interaksi hidrofobik dan ionik, ikatan hidrogen, dll. mempunyai pengaruh yang signifikan terhadap proses pembentukan konformasi asli suatu protein atau struktur tersiernya.Di bawah pengaruh gaya-gaya ini, konformasi molekul protein yang sesuai secara termodinamika dan stabilisasinya terjadi. dicapai.

Struktur Kuarter

Jenis struktur molekul ini dihasilkan dari penggabungan beberapa subunit menjadi satu molekul kompleks. Setiap subunit mencakup struktur primer, sekunder dan tersier.

Konformasi adalah penataan ruang dalam molekul organik gugus substituen yang dapat dengan bebas mengubah posisinya dalam ruang tanpa memutus ikatan, akibat rotasi bebas di sekitar ikatan karbon tunggal.

Ada 2 jenis struktur sekunder protein:

• 1. b-heliks
• 2. lipat c.

Struktur sekunder distabilkan oleh ikatan hidrogen. Ikatan hidrogen terjadi antara atom hidrogen pada gugus NH dan oksigen karboksil.

Karakteristik b-helix.

B-heliks distabilkan oleh ikatan hidrogen yang terjadi antara setiap asam amino pertama dan keempat. Helix pitch mencakup 3,6 residu asam amino.

Pembentukan b-helix terjadi searah jarum jam (spiral kanan), karena protein alami terdiri dari asam L-amino.

Setiap protein mempunyai derajat helisitas rantai polipeptidanya masing-masing. Bagian spiral bergantian dengan bagian linier. Dalam molekul hemoglobin, rantai b dan b berbentuk heliks sebesar 75%, pada lisozim - 42%, pada pepsin - 30%.

Derajat helikalisasi bergantung pada struktur primer protein.

B-heliks terbentuk secara spontan dan merupakan konformasi rantai polipeptida yang paling stabil, sesuai dengan energi bebas minimum.

Semua kelompok peptida berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen. Hal ini memastikan stabilitas maksimum b-helix.

Karena semua kelompok hidrofilik dari tulang punggung peptida biasanya berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen, hidrofobisitas heliks alfa meningkat.

Radikal asam amino terletak di bagian luar heliks alfa dan diarahkan menjauhi tulang punggung peptida. Mereka tidak berpartisipasi dalam pembentukan ikatan hidrogen dan merupakan karakteristik struktur sekunder, namun beberapa di antaranya dapat mengganggu pembentukan heliks alfa:

Prolin. Atom nitrogennya merupakan bagian dari cincin kaku, yang menghilangkan kemungkinan rotasi di sekitar ikatan N-CH. Selain itu, atom nitrogen prolin yang membentuk ikatan dengan asam amino lain tidak memiliki hidrogen. Akibatnya, prolin tidak mampu membentuk ikatan hidrogen dan struktur heliks alfa terganggu. Di sinilah biasanya terjadi putaran atau tikungan.

Area di mana beberapa radikal bermuatan identik terletak secara berurutan, di antaranya timbul gaya tolak elektrostatis.

Area dengan radikal besar yang berjarak dekat yang secara mekanis mengganggu pembentukan heliks alfa, misalnya metionin, triptofan.

Prolin asam amino mencegah spiralisasi molekul protein.

c-folding memiliki konfigurasi rantai polipeptida yang agak melengkung.

Jika rantai polipeptida yang terikat diarahkan ke arah yang berlawanan, timbul struktur β antiparalel, tetapi jika ujung N dan C dari rantai polipeptida bertepatan, timbul struktur lapisan lipatan β paralel.

Lipatan β dicirikan oleh ikatan hidrogen dalam rantai polipeptida tunggal atau rantai polipeptida kompleks.

Dalam protein, transisi dari b-helix ke b-fold dan sebaliknya dimungkinkan karena penataan ulang ikatan hidrogen.

Lipatan B memiliki bentuk yang rata.

B-helix memiliki bentuk batang.

Ikatan hidrogen merupakan ikatan lemah, energi ikatannya 10 - 20 kkal/mol, tetapi jumlah ikatan yang banyak menjamin stabilitas molekul protein.

Dalam molekul protein terdapat ikatan yang kuat (kovalen), dan juga ikatan yang lemah, yang menjamin stabilitas molekul di satu sisi, dan labilitas di sisi lain.

L Karena interaksi gugus fungsi asam amino, rantai polipeptida linier dari protein individu memperoleh struktur tiga dimensi spasial tertentu, yang disebut “konformasi”. Semua molekul protein individu (yaitu yang memiliki struktur primer yang sama) membentuk konformasi yang sama dalam larutan. Akibatnya, semua informasi yang diperlukan untuk pembentukan struktur spasial terletak pada struktur primer protein.

Dalam protein, terdapat 2 jenis utama konformasi rantai polipeptida: struktur sekunder dan tersier.

2. Struktur sekunder protein - struktur spasial yang dihasilkan dari interaksi antara kelompok fungsional tulang punggung peptida.

Dalam hal ini, rantai peptida dapat memperoleh dua jenis struktur teratur: α-heliks

struktur β Yang kami maksud dengan struktur β adalah sosok yang mirip dengan lembaran yang dilipat seperti akordeon. Gambar tersebut terbentuk karena terbentuknya banyak ikatan hidrogen antara atom-atom gugus peptida pada daerah linier dari satu rantai polipeptida yang membentuk tikungan, atau antara gugus polipeptida yang berbeda.

Obligasi adalah hidrogen, mereka menstabilkan fragmen makromolekul individu.

3. Struktur protein tersier - struktur spasial tiga dimensi yang terbentuk karena interaksi antara radikal asam amino, yang dapat ditempatkan pada jarak yang cukup jauh satu sama lain dalam rantai polipeptida.

Secara struktural terdiri dari unsur-unsur struktur sekunder, distabilkan oleh berbagai jenis interaksi, di mana interaksi hidrofobik memainkan peran penting
stabilisasi struktur tersier protein mengambil bagian:

· ikatan kovalen (antara dua residu sistein - jembatan disulfida);

· ikatan ionik antara gugus samping residu asam amino yang bermuatan berlawanan;

· ikatan hidrogen;

· interaksi hidrofilik-hidrofobik. Ketika berinteraksi dengan molekul air di sekitarnya, molekul protein “cenderung” melipat sehingga gugus samping asam amino nonpolar diisolasi dari larutan berair; gugus samping hidrofilik polar muncul pada permukaan molekul.

4. Struktur kuarter adalah susunan relatif beberapa rantai polipeptida dalam satu kompleks protein. Molekul protein yang membentuk protein dengan struktur kuaterner dibentuk secara terpisah pada ribosom dan hanya setelah sintesis selesai membentuk struktur supramolekul yang sama. Protein dengan struktur kuaterner dapat mengandung rantai polipeptida yang identik dan berbeda. Berpartisipasi dalam stabilisasi struktur kuaterner jenis interaksi yang sama seperti pada stabilisasi tersier. Kompleks protein supramolekul dapat terdiri dari lusinan molekul.

Peran.

Pembentukan peptida dalam tubuh terjadi dalam waktu beberapa menit, sedangkan sintesis kimia di laboratorium memerlukan proses yang agak panjang hingga memakan waktu beberapa hari, dan perkembangan teknologi sintesis dapat memakan waktu beberapa tahun. Namun, meskipun demikian, ada argumen yang cukup kuat yang mendukung dilakukannya sintesis analog peptida alami. Pertama, dengan modifikasi kimia peptida, hipotesis struktur primer dapat dikonfirmasi. Urutan asam amino dari beberapa hormon diketahui secara tepat melalui sintesis analognya di laboratorium.

Kedua, peptida sintetik memungkinkan kita mempelajari lebih detail hubungan antara struktur rangkaian asam amino dan aktivitasnya. Untuk memperjelas hubungan antara struktur spesifik peptida dan aktivitas biologisnya, sejumlah besar pekerjaan telah dilakukan pada sintesis lebih dari seribu analog. Hasilnya, diketahui bahwa penggantian hanya satu asam amino dalam struktur peptida dapat meningkatkan aktivitas biologisnya beberapa kali atau mengubah arahnya. Dan mengubah panjang urutan asam amino membantu menentukan lokasi pusat aktif peptida dan tempat interaksi reseptor.

Ketiga, berkat modifikasi rangkaian asam amino asli, obat farmakologis dapat diperoleh. Penciptaan analog peptida alami memungkinkan untuk mengidentifikasi konfigurasi molekul yang lebih “efektif” yang meningkatkan efek biologis atau membuatnya bertahan lebih lama.

Keempat, sintesis kimia peptida bermanfaat secara ekonomi. Kebanyakan obat terapeutik akan berharga puluhan kali lipat jika dibuat dari produk alami.

Seringkali, peptida aktif ditemukan di alam hanya dalam jumlah nanogram. Ditambah lagi, metode pemurnian dan isolasi peptida dari sumber alami tidak dapat sepenuhnya memisahkan rangkaian asam amino yang diinginkan dari peptida dengan efek berlawanan atau berbeda. Dan dalam kasus peptida spesifik yang disintesis oleh tubuh manusia, peptida tersebut hanya dapat diperoleh melalui sintesis di kondisi laboratorium.

57. Klasifikasi protein: sederhana dan kompleks, globular dan fibrillar, monomer dan oligomer. Fungsi protein dalam tubuh.

Klasifikasi berdasarkan jenis struktur

Berdasarkan tipe umum strukturnya, protein dapat dibagi menjadi tiga kelompok:

1. Protein fibrilar - membentuk polimer, strukturnya biasanya sangat teratur dan dipertahankan terutama melalui interaksi antara rantai yang berbeda. Mereka membentuk mikrofilamen, mikrotubulus, fibril, dan mendukung struktur sel dan jaringan. Protein fibrilar termasuk keratin dan kolagen.

2. Protein globular larut dalam air, bentuk umum molekulnya kurang lebih bulat.

3. Protein membran - memiliki domain yang melintasi membran sel, tetapi sebagiannya menonjol dari membran ke lingkungan antar sel dan sitoplasma sel. Protein membran berfungsi sebagai reseptor, yaitu mengirimkan sinyal dan juga menyediakan transportasi transmembran berbagai zat. Protein pengangkut bersifat spesifik; masing-masing protein hanya mengizinkan molekul tertentu atau jenis sinyal tertentu untuk melewati membran.

Protein sederhana , Protein kompleks

Selain rantai peptida, banyak protein juga mengandung gugus non-asam amino, dan menurut kriteria ini, protein dibagi menjadi dua kelompok besar - protein sederhana dan kompleks(proteid). Protein sederhana hanya terdiri dari rantai polipeptida; protein kompleks juga mengandung gugus non-asam amino, atau gugus prostetik.

Sederhana.

Di antara protein globular kita dapat membedakan:

1. albumin - larut dalam air pada rentang pH yang luas (dari 4 hingga 8,5), diendapkan dengan larutan amonium sulfat 70-100%;

2. globulin polifungsional dengan berat molekul lebih tinggi, kurang larut dalam air, larut dalam larutan garam, sering kali mengandung bagian karbohidrat;

3. histon adalah protein dengan berat molekul rendah dengan kandungan residu arginin dan lisin yang tinggi dalam molekulnya, yang menentukan sifat dasarnya;

4. protamin dibedakan oleh kandungan arginin yang lebih tinggi (hingga 85%), seperti histon, mereka membentuk ikatan yang stabil dengan asam nukleat, bertindak sebagai protein pengatur dan penekan - bagian integral dari nukleoprotein;

5. prolamin dicirikan oleh kandungan asam glutamat yang tinggi (30-45%) dan prolin (hingga 15%), tidak larut dalam air, larut dalam etanol 50-90%;

6. Glutelin mengandung sekitar 45% asam glutamat, seperti prolamin, dan sering ditemukan dalam protein sereal.

Protein fibrilar dicirikan oleh struktur berserat dan praktis tidak larut dalam air dan larutan garam. Rantai polipeptida dalam molekul letaknya sejajar satu sama lain. Berpartisipasi dalam pembentukan elemen struktural jaringan ikat (kolagen, keratin, elastin).

Protein kompleks

(protein, holoprotein) adalah protein dua komponen yang, selain rantai peptida (protein sederhana), mengandung komponen non-asam amino - gugus prostetik. Ketika protein kompleks dihidrolisis, selain asam amino, bagian non-protein atau produk pemecahannya juga dilepaskan.

Berbagai zat organik (lipid, karbohidrat) dan anorganik (logam) dapat berperan sebagai gugus prostetik.

Tergantung pada sifat kimia dari kelompok prostetik, kelas-kelas berikut dibedakan di antara protein kompleks:

· Glikoprotein yang mengandung residu karbohidrat yang terikat secara kovalen sebagai gugus prostetik dan subkelasnya - proteoglikan, dengan gugus prostetik mukopolisakarida. Gugus hidroksil serin atau treonin biasanya ikut serta dalam pembentukan ikatan dengan residu karbohidrat. Kebanyakan protein ekstraseluler, khususnya imunoglobulin, adalah glikoprotein. Bagian karbohidrat dari proteoglikan adalah ~95%; mereka merupakan komponen utama matriks antar sel.

· Lipoprotein mengandung lipid yang terikat non-kovalen sebagai bagian prostetik. Lipoprotein dibentuk oleh protein apolipoprotein yang mengikat lipid dan melakukan fungsi transportasi lipid.

· Metalloprotein mengandung ion logam terkoordinasi non-heme. Di antara metaloprotein terdapat protein yang melakukan fungsi penyimpanan dan transportasi (misalnya feritin dan transferin yang mengandung besi) dan enzim (misalnya karbonat anhidrase yang mengandung seng dan berbagai superoksida dismutase yang mengandung tembaga, mangan, besi dan ion logam lainnya sebagai pusat aktif. )

· Nukleoprotein yang mengandung DNA atau RNA yang tidak terikat secara kovalen, khususnya kromatin yang menyusun kromosom, merupakan nukleoprotein.

· Fosfoprotein mengandung residu asam fosfat yang terikat secara kovalen sebagai gugus prostetik. Gugus hidroksil serin atau treonin berpartisipasi dalam pembentukan ikatan ester dengan fosfat; kasein susu, khususnya, adalah fosfoprotein:

· Kromoprotein adalah nama kolektif untuk protein kompleks dengan kelompok prostetik berwarna dari berbagai sifat kimia. Ini termasuk banyak protein dengan gugus prostetik porfirin yang mengandung logam yang melakukan berbagai fungsi - hemoprotein (protein yang mengandung heme sebagai gugus prostetik - hemoglobin, sitokrom, dll.), klorofil; flavoprotein dengan gugus flavin, dll.

1. Fungsi struktural

2. Fungsi pelindung

3. Fungsi regulasi

4. Fungsi alarm

5. Fungsi transportasi

6. Fungsi cadangan (cadangan).

7. Fungsi reseptor

8. Fungsi motorik (motorik).